• Qualité de vie - Santé - Aliments

IPSIT / Plateforme Interactions moléculaires (INTERMOL)

Plateforme technologique

Description

Les interactions moléculaires jouent un rôle central dans le monde vivant, qu'il s'agisse d'interactions entre des protéines, des glycoprotéines, des lipoprotéines ou encore entre des molécules d'ADN ou d'ARN. Dans le domaine pharmaceutique, la connaissance des interactions entre ces macromolécules et des molécules d'intérêt pharmaceutique, généralement de plus petite taille est essentielle pour concevoir de nouveaux médicaments. L'objectif de la plateforme "Interactions Moléculaires" est de proposer des techniques d'études complémentaires adaptées à l'étude fine de ces interactions.

A l'heure actuelle, la plateforme se compose d'un équipement de résonance plasmonique de surface (SPR) de type Biacore T100 (GE Healthcare). Des techniques complémentaires telles que la titration calorimétrique iso-thermique (ITC), la calorimétrie différentielle à balayage (DSC), une microbalance à quartz (QCM) ou encore de la microscopie à fluorescence sont également disponibles sur le site de la Faculté de Pharmacie de Châtenay-Malabry.

En partenariat avec la plateforme Transcriptomique TRANS-PROT de l'IPSIT, une nouvelle activité se développe: la plateforme propose d'étudier la stabilité des protéines, partenaires d'interactions, et de mettre en évidence leurs interactions avec des ligands.

L'appareil de SPR est ouvert à l'ensemble des laboratoires de la Faculté de Pharmacie, Université Paris Saclay, des autres laboratoires académiques ainsi que les industriels.

Contacts

  • Mme Magali NOIRAY
  • M. Gilles PONCHEL
  • M. Hervé HILLAIREAU

Thématiques d'innovation

Laboratoire de rattachement

Plan et accès

17 Avenue des Sciences
IPSIT, Faculté de Pharmacie
91400 ORSAY

Equipements et technologies

Technologies utilisées

Analyse d'interactions moléculaires par Biacore T100 (GE Healthcare):
- développement de puce à façon à partir de l'or nu
- mise en évidence d'interaction protéine-protéine, protéine-ADN, protéine-ligand, protéines-sucres, protéines-nanoparticules
- caractérisation de ces interactions: st?chiométrie, cinétiques (ka, kd), affinité (KD), compétition (Ki)
Stabilité des échantillons par TSA (CFX96, Biorad) en plaque 96 puits:
- détermination de la thermostabilité des protéines (Tm)
- mise en évidence d'interaction avec un ligand (à confirmer par d'autres techniques)

Mots clés

Equipements spécifiques

Nom Modèle Marque
Biacore® T100 T100/ GE Healthcare

Prestations & formations

Offres de formations

Ouvert à la formation.

Écosystème

Etablissements de rattachement

Université Paris-Saclay

Département(s) de recherche

  • SDV (Sciences de la vie)

Écoles doctorales

Health and Drug Sciences

Actualités