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Qualité de vie - Santé - Aliments
ICSN / Plateforme de criblage de thermostabilité des protéines par fluorescence (CTPF)
Plateforme technologique
La plateforme de Criblage de Thermostabilité des Protéines par Fluorescence "CTPF-ICSN" propose la technique du Thermal Shift Assay (TSA) pour l'étude de cibles protéiques d'intérêt biologique, thérapeutique ou industriel. Le TSA a démontré son importance pour les études de biochimie, de biologie structurale et pour la caractérisation des interactions protéine-ligands. Les principales applications développées sur la plateforme concernent l'optimisation des conditions de stabilité des protéines, l'influence des mutations et délétions, ainsi que la recherche et le criblage de ligands d'intérêt. Nous développons également l'étude par TSA de macro-complexes protéiques et la stabilité de particules virales. La plateforme est localisée sur le campus CNRS de Gif-sur-Yvette et dispose d'équipements de dernière génération. Elle propose aux académiques et aux industriels des activités de prestations avec prise en charge complète des projets mais aussi des activités de développements ou de collaborations sur des projets de recherche.
CTPF est aujourd'hui partie intégrante de C@PS, une plateforme réunissant sous une bannière unique les activités de criblage sur le plateau de Saclay, labélisée IBISA fin 2018).
C@PS agrège les compétences i) de la plateforme CCCHD (Joliot, CEA, Saclay) pour la réalisation de criblages biologiques à haut débit ainsi que la préparation de chimiothèques ciblées, ii) de la plateforme CIBLOT (Faculté de Pharmacie, Université Paris sud, Châtenay-Malabry) pour les mesures d'interactions protéines/ligands par technologie alpha-screen et la quantification de paramètres cellulaires, iii) de la plateforme CIBI (ICSN, CNRS, Gif-sur-Yvette) pour les mesures de cytotoxicité, de criblage d'interactions protéines/ligands et criblage in ovo et iv) de la plateforme CTPF (ICSN, CNRS, Gif-sur-Yvette) pour les mesures d'interactions protéines/ligands par thermal shift assay et d'analyses de transcriptomes par PCR quantitative.
CCCHD : https://www.pluginlabs-universiteparissaclay.fr/fr/entity/915064
CIBLOT : https://www.pluginlabs-universiteparissaclay.fr/fr/entity/915097
CIBI : https://www.pluginlabs-universiteparissaclay.fr/fr/entity/201526650
Thématiques d'innovation
Laboratoire de rattachement
1, avenue de la Terrasse
ICSN, CNRS-UPR 2301
91190 GIF-SUR-YVETTE
Spécificités
- Echelle d'étude : molécule (petites molécules, enzymes, interactions protéines/protéines)- Objet d'étude : microorganismes (virus)
Technologies utilisées
Thermal Shift Assay pour l'optimisation des protéines cibles, les interactions protéines-ligands et le criblage de molécules.Mots clés
- Protein Thermal Shift Assay
- TSA
- Thermofluor
- Differential Scanning Fluorometry
- interaction ligands
- criblage de molecules
Equipements spécifiques
| Nom | Modèle | Marque |
|---|---|---|
| Electrophorèse automatisée | Bioanalyzer 2100/ | Agilent |
| Fluorimètre Qubit | Qubit/ | Thermo Fisher Scientific |
| PCR quantitative 384 nouvelle génération | QuantStudio 12KFlex/ | Applied Biosystems |
| PCR quantitative 384 robotisé | ABI 7900 HT/ | Applied Biosystems |
| PCR quantitative 96 gradient | StepOnePlus/ | Applied Biosystems |
| Station de pipetage 96 canaux | EpMotion 96/ | Eppendorf |
| Ultracentrifugeuse Optima Max | Optima Max/ | Beckman |
| Station de pipetage 8 canaux | EpMotion 5075/ | Eppendorf |
Offres de prestations
- criblage de molécules
- criblage de tampon pour stabilité optimale (tampons, sels, divalents...)
- étude de stabilité en fonction du pH
- influence de mutations, délétions, modifications et marquages
- interaction protéine-ligands (nucléotides, sucres, peptides, petites molécules...)
- vitesse de dénaturation et stabilité sur des temps longs (conservation, études RMN...)
Offres de formations
- criblage de molécules
- criblage de tampon pour stabilité optimale (tampons, sels, divalents...)
- étude de stabilité en fonction du pH
- influence de mutations, délétions, modifications et marquages
- interaction protéine-ligands (nucléotides, sucres, peptides, petites molécules...)
- vitesse de dénaturation et stabilité sur des temps longs (conservation, études RMN...)
Département(s) de recherche
- SDV (Sciences de la vie)
Liens PIA
- LabEx LERMIT
Labellisations
- IBISA